为什么洗衣粉中的酶也有活性?

概念:酶（enzyme）是活细胞产生的具有催化作用的有机物,除少数RNA外几乎都是蛋白质。　　酶催化作用实质：降低化学反应活化能　　酶与无机催化剂比较：　　1、相同点：1）改变化学反应速率,本身不被消耗；2）只催化已存在的化学反应；3）加快化学反应速率,缩短达到平衡时间,但不改变平衡点；4）降低活化能,使化学反应速率加快。　　2、不同点：即酶的特性　　酶的特性　　1、高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高,使得反应速率更快；2、专一性：一种酶只能催化一种或一类底物,如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；3、多样性：酶的种类很多,大约有4000多种；4、温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。　　一般来说,动物体内的酶最适温度在35到40摄氏度之间,植物体内的酶最适温度在40-50摄氏度之间；细菌和真菌体内的酶最适温度差别较大,有得酶最适温度可高达70摄氏度。动物体内的酶最适PH大多在6。5-8。0之间,但也有例外,如胃蛋白酶的最适PH为1。5,植物体内的酶最适PH大多在4。5-6。5之间。　　酶的这些性质使细胞内错综复杂的物质代谢过程能有条不紊地进行,使物质代谢与正常的生理机能互相适应．若因遗传缺陷造成某个酶缺损,或其它原因造成酶的活性减弱,均可导致该酶催化的反应异常,使物质代谢紊乱,甚至发生疾病．因此酶与医学的关系十分密切　　酶的发现　　1773年,意大利科学家斯帕兰扎尼（L。Spallanzani,1729—1799）设计了一个巧妙的实验：将肉块放入小巧的金属笼中,然后让鹰吞下去。过一段时间他将小笼取出,发现肉块消失了。于是,他推断胃液中一定含有消化肉块的物质。但是什么,他不清楚。　　1836年,德国科学家施旺（T。Schwann,1810—1882）从胃液中提取出了消化蛋白质的物质。解开胃的消化之谜。　　1926年,美国科学家萨姆钠（J。B。Sumner,1887—1955）从刀豆种子中提取出脲酶的结晶,并通过化学实验证实脲酶是一种蛋白质。　　20世纪30年代,科学家们相继提取出多种酶的蛋白质结晶,并指出酶是一类具有生物催化作用的蛋白质。　　20世纪80年代,美国科学家切赫（T。R。Cech,1947—）和奥特曼（S。Altman,1939—）发现少数RNA也具有生物催化作用。　　酶的活力　　酶活力单位（U,active unit）：　　酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC,其它为最适条件）下,在1min内能转化1μmol底物的酶量,或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。　　比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。　　活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。　　活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位,通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。　　酶作用的分子基础　　一、酶的化学组成