内质网和高尔基体怎么修饰蛋白质的

过程很复杂,涉及到信号序列的切除等生化过程。主要修饰在内质网中进行,高尔基体则负责分泌。yuxiaobo1990你可能不需要那么详细的过程。一下做下参考。从核糖体上释放出来的多肽链,按照一级结构中氨基酸侧链的性质,自竹卷曲,形成一定的空间结构,过去一直认为,蛋白质空间结构的形成靠是其一级结构决定的,不需要另外的信息。近些年来发现许多细胞内蛋白质正确装配都需要一类称做“分了伴娘”的蛋白质帮助才能完成,这一概念的提出并未否定“氨基酸顺序决定蛋白空间结构”这一原则。而是对这一理论的补充,分子伴娘这一类蛋白质能介导其它蛋白质正确装配成有功能活性的空间结构,而它本身并不参与最终装配产物的组成。目前认为“分子伴娘”蛋白有两类,第一类是一些酶,例如蛋白质二硫键异构酶可以识别和水解非正确配对的二硫键,使它们在正确的半胱氨酸残基位置上重新形成二硫键,第二类是一些蛋白质分子,它们可以和部分折叠或没有折叠的蛋白质分子结合,稳定它们的构象,免遭其它酶的水解或都促进蛋白质折叠成正确的空间结构。总之“分子伴娘”蛋白质合成后折叠成正确空间结构中起重要作用,对于大多数蛋白质来说多肽链翻译后还要进行下列不同方式的加工修饰才具有生理功能。 1。氨基端和羧基端的修饰 在原核生物中几乎所有蛋白质都是从N-甲酰蛋氨酸开始,真核生物从蛋氨酸开始。甲酰基经酶水介而除去,蛋氨酸或者氨基端的一些氨基酸残基常由氨肽酶催化而水介除去。包括除去信号肽序列。因此,成熟的蛋白质分子N-端没有甲酰基,或没有蛋氨酸。同时,某些蛋白质分子氨基端要进行乙酰化在羧基端也要进行修饰。 2。共价修饰 许多的蛋白质可以进行不同的类型化学基团的共价修饰,修饰后可以表现为激活状态,也可以表现为失活状态。 （1）磷酸化： 磷酸化多发生在多肽链丝氨酸,苏氨酸的羟基上,偶尔也发生在酪氨酸残基上,这种磷酸化的过程受细胞内一种蛋白激酶催化,磷酸化后的蛋白质可以增加或降低它们的活性,例如：促进糖原分解的磷酸化酶,无活性的磷酸化酶b经磷酸化以后,变居有活性的磷酸化酶a。而有活性的糖原合成酶I经磷酸化以后变成无活性的糖原合成酶D,共同调节糖元的合成与分介。 （2）糖基化： 质膜蛋白质和许多分泌性蛋白质都具有糖链,这些寡糖链结合在丝氨酸或苏氨酸的羟基上,例如红细胞膜上的ABO血型决定簇。也可以与天门冬酰胺连接。这些寡糖链是在内质网或高尔基氏体中加入的（图18-20）。